Enzyme: Biokatalysatoren
Du lernst Bau und Wirkungsweise von Enzymen kennen, erklärst Substrat- und Wirkungsspezifität und untersuchst den Einfluss von Temperatur, pH-Wert und Hemmstoffen.
Worum es geht
In jeder Zelle laufen tausende chemische Reaktionen ab, und zwar bei Körpertemperatur. Ohne Hilfe wären die meisten davon viel zu langsam. Enzyme beschleunigen sie. Sie sind Biokatalysatoren: Sie senken die Aktivierungsenergie, ohne selbst verbraucht zu werden.
Bau
Fast alle Enzyme sind Proteine. Ihre Kette aus Aminosäuren ist zu einer bestimmten räumlichen Form gefaltet. Eine Vertiefung in dieser Struktur ist das aktive Zentrum, in das der umzusetzende Stoff, das Substrat, genau hineinpasst.
Wirkungsweise
- Das Substrat bindet am aktiven Zentrum, es entsteht der Enzym-Substrat-Komplex.
- Das Substrat wird umgesetzt.
- Die Produkte lösen sich, das Enzym steht für die nächste Reaktion bereit.
Ein Enzymmolekül kann so tausende Substratmoleküle pro Sekunde umsetzen.
Spezifität
- Substratspezifität: Jedes Enzym setzt nur ein bestimmtes Substrat (oder sehr ähnliche) um, wie ein Schlüssel nur in ein Schloss passt (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Ein moderneres Bild ist die induzierte Passform: Das aktive Zentrum passt sich beim Binden etwas an das Substrat an.
- Wirkungsspezifität: Ein Enzym katalysiert nur eine bestimmte Reaktion.
Enzymnamen enden meist auf -ase: Amylase spaltet Stärke (Amylose), Lipase spaltet Fette (Lipide), Protease spaltet Proteine, Katalase zersetzt Wasserstoffperoxid.
Einflussfaktoren
- Temperatur: Mit steigender Temperatur arbeiten Enzyme zunächst schneller (RGT-Regel). Oberhalb eines Optimums (bei menschlichen Enzymen um 37 °C bis etwa 40 °C) verändert sich die Proteinstruktur, das Enzym wird denaturiert und verliert seine Wirkung, meist unumkehrbar. Hohes Fieber ist deshalb gefährlich.
- pH-Wert: Jedes Enzym hat ein pH-Optimum. Pepsin im Magen arbeitet am besten bei etwa pH 2, Trypsin im Dünndarm bei etwa pH 8.
- Substratkonzentration: Mehr Substrat steigert die Geschwindigkeit, bis alle Enzyme ausgelastet sind (Sättigung).
Hemmung
- Kompetitive Hemmung: Ein Hemmstoff, der dem Substrat ähnelt, besetzt das aktive Zentrum. Viel Substrat kann ihn verdrängen.
- Nicht kompetitive (allosterische) Hemmung: Der Hemmstoff bindet an einer anderen Stelle und verändert die Form des aktiven Zentrums.
- Schwermetalle wie Blei oder Quecksilber können Enzyme irreversibel schädigen.
Viele Medikamente wirken, indem sie gezielt bestimmte Enzyme hemmen.
Kurz gemerkt
Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren die Aktivierungsenergie senken. Das Substrat passt ins aktive Zentrum (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Jedes Enzym hat ein Temperatur- und pH-Optimum, zu hohe Temperatur denaturiert es.
Beispiele
Beispiel 1
- Amylase hat ihr pH-Optimum im neutralen Bereich (etwa pH 7).
- Im Magen ist es durch die Salzsäure stark sauer (pH etwa 1 bis 2).
Ergebnis Der niedrige pH-Wert verändert die Struktur der Amylase, sie wird inaktiv.
Beispiel 2
- Bis zum Optimum steigt die Geschwindigkeit mit der Temperatur.
- Bei 60 °C wird die räumliche Struktur des Proteins zerstört (Denaturierung).
- Das aktive Zentrum passt nicht mehr zum Substrat.
Ergebnis Das Enzym ist denaturiert und verliert seine katalytische Wirkung.
Jetzt bist du dran
Was ist das aktive Zentrum?
Lösung anzeigen
Der Bereich des Enzyms, an dem das Substrat bindet und umgesetzt wird.
Welches Enzym spaltet Fette?
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Die Lipase.
Wie unterscheidet sich kompetitive von allosterischer Hemmung?
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Kompetitiv: Der Hemmstoff besetzt das aktive Zentrum. Allosterisch: Er bindet an anderer Stelle und verformt das aktive Zentrum.
Häufige Fehler vermeiden
Enzyme sollen bei der Reaktion verbraucht werden.
Enzyme liegen nach der Reaktion unverändert vor und können erneut wirken.
Es wird angenommen, dass höhere Temperatur Enzyme immer schneller macht.
Oberhalb des Optimums werden Enzyme denaturiert.
Hinweis zur Klassenstufe
Dieses Thema steht in vielen Bundesländern in Klasse 11 auf dem Lehrplan. Je nach Land und Schulform kann es früher oder später kommen.